2012年05月07日

アミノ酸代謝


必須アミノ酸とは、正常な成長あるいは生命の維持に必要であるが、体内で(A)ため、食物から摂取しなければならないアミノ酸のことを言う。必須アミノ酸には(B)、(C)、(D)、(E)、(F)、(G)、(H)、(I)がある。残りの12種のアミノ酸は(J)と言う。これらは、他のアミノ酸から転換されるか、糖質や脂肪の中間代謝産物などから体内で合成される。混合食では一つのタンパク質中のアミノ酸は他のタンパク質中にそれが豊富であれば、埋め合わされ、タンパク質の質が高められる。このことを(K)と言う。

(A)合成されない(B)Leu(C)Val(D)Trp(E)Lys(F)Thr(G)Phe(H)Met(I)Ile(J)非必須アミノ酸(K)食物タンパク質の相補的作用


消化されないタンパク質や吸収されないアミノ酸は(A)の作用で悪臭を放つ物質を産生する。この作用を(B)と言う。(B)によって、少量の脂肪酸とビタミンは利用できるようになる。またアミノ酸は(C)作用によって(D)が生成される。構造が神経伝達物質に似ていて、正常な神経伝達を妨げる物資を(E)と言う。またアミノ酸は(A)による(F)によってアンモニアが産生される。腸管に拡散された(G)は(H)によってアンモニアに変換される。

(A)腸内細菌(B)腐敗作用(C)脱炭酸(D)アミン(ヒスタミンやトリプタミンなど)(E)偽神経伝達物質(フェニルエタノールアミンやβ―ヒドロキシチラミンなど)(F)還元性脱アミノ作用(G)尿素(H)ウレアーゼ


タンパク質は異なった速度で分解されるが、タンパク質の濃度が初期濃度の50%に減少するのに要る時間を(A)と言う。真核生物ではタンパク質の分解経路は二つあり、(B)による分解と(C)による分解である。(B)による分解はATP(D)性で、(E)と言うプロテアーゼによって分解される。(C)による分解は(F)内で起こり、ATP(G)性で、ほとんどの場合(H)による標識が必要である。

(A)タンパク質の半減期(B)リソソーム(C)プロテアソーム(D)非依存(E)カテプシン(F)細胞質(G)依存(H)ユビキチン cf.カテプシンとはリソソームに存在するタンパク質分解酵素群の総称


リソソーム内で分解されるタンパク質は、(A)や(B)や(C)である。細胞質内でプロテアソームによって分解されるタンパク質は(D)や(E)である。

(A)細胞外タンパク質(B)膜結合タンパク質(C)寿命の長い細胞内タンパク質(D)異常のあるタンパク質(E)半減期の短いタンパク質


ユビキチンとは(A)個のアミノ酸残基からなるタンパク質で、ユビキチンの(B)末端の(C)がタンパク質の(D)に結合し、このユビキチンの(E)にさらにユビキチンが付加される。これを(F)と言う。これを触媒する酵素は(G)と(H)と(I)である。ユビキチンは真核生物の(J)および(K)に存在する。プロテアソームはタンパク質の分解を行う(L)である。ユビキチンにより(M)されたタンパク質がプロテアソームで分解される分解系を(N)と言う。これを行う主なプロテアソームは(O)である。

(A)76(B)C(C)Gly(D)Lys残基(E)Lys残基(F)ユビキチン化(G)ユビキチン活性化酵素(H)ユビキチン結合酵素(合成酵素)(I)ユビキチンリガーゼ(J)細胞質(K)核内(L)巨大な酵素複合体(M)標識(N)ユビキチン依存性プロテアソーム系(O)26Sプロテアソーム


食物由来のタンパク質は吸収されて、アミノ酸の形で体内に入る。組織にあるタンパク質は分解され、遊離アミノ酸の形となる。このように(A)と(B)が混合して分布し、代謝に関与していることを(C)と言う。

(A)食物由来のアミノ酸(外因性アミノ酸)(B)組織タンパク質由来のアミノ酸(内因性アミノ酸)(C)アミノ酸プール


アミノ酸はアミノ基を離脱すること(脱アミノ作用)により、対応する(A)を生成する。脱アミノ様式には(B)作用、(C)作用、(D)作用、(E)作用がある。

(A)αケト酸(B)アミノ基転移(C)酸化的脱アミノ(D)連合的脱アミノ(E)非酸化的脱アミノ


アミノ基転移作用とは、酵素の(A)によって、アミノ酸の(B)が離脱し、対応する(C)を生成し、もう一つの(C)が(D)を受け取り、対応するアミノ酸を生成することである。大部分のアミノ酸はアミノ基転移反応の基質となるが、例外に(E)、(F)がある。また、(A)の補欠分子族は(G)である。(A)の生理的意義としては、(H)、および(I)を合成する経路となることである。また、(A)では(J)は生成されない。

(A)トランスアミナーゼ(アミノトランスフェラーゼ)(B)α―アミノ基(C)α―ケト酸(D)アミノ基(E)リシン(F)プロリン(G)ピリドキサルリン酸(PLP)cf.PLPはα―ケト酸でアミノ酸はピリドキサミンリン酸(H)アミノ基転移(I)非必須アミノ酸(J)遊離のアンモニアcf. ケト酸とはケトン基とカルボキシル基を含む有機酸
代表的なαーケト酸には、ピルビン酸、オキサロ酢酸、α―ケトグルタル酸がある。


アミノトランスフェラーゼには(A)と(B)の二種類がある。(A)が最も多い臓器は(C)で、(B)が最も多い臓器は(D)である。(C)や(D)は血中にはほとんど存在しないので、疾病の診断に役立つ。

(A)アラニンアミノトランスフェラーゼ(ALT)、別名はグルタミン酸-ピルビン酸-トランスアミナーゼ(GPT)(B)アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ、別名グルタミン酸-オキサロ酢酸-トランスアミナーゼ(GOT)(C)肝臓(D)心臓

10
L-グルタミン酸脱水素酵素により、L-グルタミン酸の酸化的脱アミノ作用を起こすと、(A)と(B)が生じる。この酵素は(C)と(D)のどちらも補酵素として用いる。アロステリック阻害剤は(E)と(F)、活性化剤は(G)と(H)である。連続的脱アミノ作用はアミノ酸脱アミノの主要な様式で、体内で(I)を合成する主要な形式である。主に(J)、(K)で行われる。また、心筋と骨格筋で活性が盛んな(L)もある。

(A)α―ケトグルタル酸(B)遊離アンモニア(C)NAD+(D)NADP+(E)GTP(F)ATP(G)GDP(H)ADP(I)非必須アミノ酸(J)肝臓(K)腎臓(L)プリンヌクレオチドサイクル

11
αアミノ酸をαイミノ酸に変換し、その後にαケト酸に変換する酵素は(A)である。まとめた反応はαアミノ酸+(B)+(C)→αケト酸+(D)+(E)である。その後(E)は(F)により分解される。

(A)アミノ酸オキシダーゼ(B)O2(C)FMNH2(L-はFMN D-はFAD)(D)NH4+(E)H2O2(F)カタラーゼ

12
アミノ酸は炭素骨格より生成された終末産物の種類に基づいて(A)、(B)、(C)に分けられる。(B)には(D)、(E)があり、(C)には(F)、(G)、(H)、(I)、(J)がある。それ以外は(A)に属する。

(A)糖源性アミノ酸(B)ケト源性アミノ酸(C)糖およびケト源性アミノ酸(D)Leu(E)Lys(F)Tyr(G)Thr(H)Trp(I)Ile(J)Phe


posted by 生化学単位欲しい at 01:03| アミノ酸代謝 | このブログの読者になる | 更新情報をチェックする
検索
 
×

この広告は180日以上新しい記事の投稿がないブログに表示されております。