2012年03月06日

タンパク質


タンパク質とは多くの(A)同士が(B)結合により結合されている高分子の(C)である。
(A)アミノ酸(B)ペプチド(C)含窒素化合物


タンパク質を構成する主な元素には(A)があり、ある種のタンパク質は、それら以外に(B)を含んでいる。

(A)C H N O S(B)P Fe Cu Zn Mn Mo Se I


多くのタンパク質の窒素含有量は平均して(A)%である。1gの窒素があれば(B)gのタンパク質が存在する。

(A)16(B)6.25
(参考:100グラム試料中のタンパク質含量(g%)=グラム当たり試料中の窒素g数×6.25×100 )


自然界には約(A)種のアミノ酸が存在する。人体を構成する(B)種のアミノ酸は(C)と呼ばれる。またアミノ酸は(D)、(E)、(F)、(G)、(H)の五つに分類される。

(A)300(B)20(C)標準アミノ酸(D)非極性脂肪族アミノ酸(E)極性中性アミノ酸(F)芳香族アミノ酸(G)酸性アミノ酸(H)塩基性アミノ酸

非極性脂肪族アミノ酸:グリシン、アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシン、プロリン
極性中性アミノ酸  :セリン、システイン、メチオニン、アスパラギン、グルタミン、トレオニン
芳香族アミノ酸   :フェニルアラニン、トリプトファン、チロシン
酸性アミノ酸    :アスパレギン酸、グルタミン酸
塩基性アミノ酸   :リシン、アルギニン、ヒスチジン


2分子のシステインの(A)基の酸化により形成された結合を(B)と呼ぶ。生成された物質は(C)である。
アミノ基を持たないアミノ酸の(D)は特殊なアミノ酸で(E)に属する。
タンパク質は(F)付近に吸収帯が存在するが、これは(G)、(H)残基によるものである。

(A)チオール(–SH)(B)ジスルフィド結合(C)シスチン(D)プロリン(E)環状イミノ酸(F)280nm(G)トリプトファン(H)チロシン cf. ジスルフィド結合には鎖内ジスルフィド結合と鎖間ジスルフィド結合がある。


アミノ酸と(A)が反応すると(B)色の化合物を生成する。この化合物の吸収最大波長は(C)にある。(D)がアミノ酸の(E)に(F)するので、アミノ酸の(G)に用いられる。

(A)ニンヒドリン(B)赤紫(C)570nm(D)吸収ピーク値(E)含量(F)比例(G)定量


アミノ酸の(A)と他のアミノ酸の(B)との間で1分子の水を失って、(C)して生じた結合を(D)と言う。(D)によってつながった化合物を(E)と言う。通常10個以上のアミノ酸からなるものを(F)と言う。
アミノ酸が(D)を形成し、タンパク質や(E)に組み込まれた時の1分子の水を失い、残った部分を(G)と言う。(F)には(H)と(I)という二つの末端がある。

(A)α―COOH基(B)α―NH2基(C)重合(D)ペプチド結合(E)ペプチド(F)ポリペプチド(鎖)(G)アミノ酸残基(H)N末端(I)C末端


生物活性ペプチドのグルタチオンは(A)と(B)と(C)から構成されるトリペプチドである。(A)と(B)の間には(D)結合が存在する。

(A)グルタミン酸(B)システイン(C)グリシン(D)γ―ペプチド結合 


タンパク質の一次構造における主な化学結合は(A)結合である。(B)結合も含まれる。ポリペプチド鎖の加水分解は酸・アルカリによる(C)と(D)がある。また(B)結合は(E)により分解する。アミノ酸配列の(F)分析によく使われるのは(G)である。(G)の基本原理は@(H)を(I)溶液でタンパク質の(J)に作用させ、付加する。Aこの付加体は(K)を働かせると(L)が(M)として離れるので、(N)だけが取れる。B(N)は高圧液体クロマトグラフィー、電気泳動などで標準物質と比較して同定する。また、(B)結合は(O)や(P)で切断する。

(A)ペプチド(B)ジスルフィド(C)化学方法(D)酵素方法(E)β―メルカプトエタノール(β―ME)(F)N末端(G)Edman分解法(H)フェニルイソチオシアネート(I)弱アルカリ性(J)N末端のアミノ基(K)無水フッ化水素酸(FH)(L)N末端残基(M)フェニルチオヒダントイン誘導体(N)フェニルチオヒダントインアミノ酸(O)過ギ酸酸化(P)β―メルカプトエタノールによる還元

10
タンパク質の二次構造は(A)の(B)な(C)を言う。よって、(D)の(E)には触れない。主な化学結合は(F)である。二次構造の主なコンフォメーションには(G)、(H)、(I)、(J)がある。

(A)ポリペプチド主鎖(B)局部的(C)空間配置(D)アミノ酸の側鎖(E)立体構造(F)水素結合(G)α―へリックス(H)β―プリーツ・シート(I)β―ターン(J)ランダムコイル

11
αーへリックスは(A)のらせんを形成する。らせんの一回りごとに、(B)個のアミノ酸残基がある。各残基が次の残基とらせんの軸に沿って(C)離れて(D)度回転している。αーへリックスのピッチは(E)である。αーへリックスは主鎖のペプチド結合の(F)に結合した(G)と(H)基の(I)との間の(J)により安定化される。この(J)を(K)と言う。各アミノ酸の(H)の(L)は(M)先のアミノ酸の(N)の(O)と(J)していて、この間には(P)個の原子が含まれる。また、各アミノ酸の側鎖はらせんの(Q)に向いている。

(A)右巻き(B)3.6(C)0.15nm(D)100(E)0.54nm(F)窒素(G)水素(H)カルボニル(I)酸素(J)水素結合(K)鎖内水素結合(L)酸素(M)4残基先(N)NH(O)水素(P)13(Q)外方

12
β―プリーツ・シートは構造上は完全に伸びきって(A)になっている。また、並行する2本以上のポリペプチド鎖あるいは、同じペプチド鎖内の両部分からなっている。β―プリーツ・シートは異なるポリペプチド鎖中の(B)と(C)の間の(D)によって安定化される。この(D)を(E)と言う。側鎖は交互に上下に出て、同じ向きに出る周期は(F)である。β―プリーツ・シートは(G)と(H)に分けられる。ポリペプチド鎖が180度折り返す特異な構造を(I)と言い、(I)は(J)を形成するのに、必須の領域である。ポリペプチド鎖の規則性が明確に見られない部分を(K)と言う。

(A)ひだ状(B)NH基(C)CO基(D)水素結合(E)鎖間水素結合(F)0.70nm(G)平行β―プリーツ・シート(H)逆平行β―プリーツ・シート(I)β―ターン(J)球状タンパク質(K)ランダムコイル

13
多くのタンパク質分子の中で2個または3個の(A)を持っているペプチド側部分が空間的に接近しあい、(B)を持つ(C)を形成するが、この(C)を(D)と言う。

(A)二次構造(B)特殊な機能(C)空間構造(D)モチーフ

14
α―へリックス構造を中断させるアミノ酸に(A)がある、(A)は側鎖が(B)で(C)ため、α―へリックス構造を中断させる。また、(D)所はαーへリックスの構造を妨げる。(E)のある所もα―へリックスの形成を妨げる。

(A)プロリン(B)環状(C)イミノ窒素には水素原子がない(D)同じ電荷を持つアミノ酸の集まった(静電気的斥力のため)(E)大きなR基を持ったアミノ酸cf.アスパラギンやイソロイシン(立体障害による)

15
タンパク質の三次構造とは、(A)が(B)を介して、さらに折りたたみ、折れ曲がって形成された(C)を持つ(D)をタンパク質の三次構造と言う。言い換えれば、三次構造とは主鎖の(E)と側鎖(F)および、(G)を含むポリペプチドの全体の(D)である。三次構造を安定化させるものは、(H)、(I)、(J)、(K)でこれらすべては(L)結合で、最も重要なのは(M)である。これら以外にも(N)結合の(O)がある。このように、タンパク質の三次構造を安定化させる因子は(P)であることが分かる。

(A)α―へリックスやβ―ターンなどの二次構造(B)不規則構造部分(C)一定の規律(D)三次元構造(E)空間的コンフォメーション(F)原子の空間的配置(G)相互関係(H)水素結合(I)塩結合(J)疎水結合(K)ファンデルワールス力(L)非共有結合(M)疎水結合(N)共有結合(O)ジスルフィド結合(P)側鎖間の相互作用 cf.水素結合とは水素原子を介して行われる非共有結合である。X-H…Y

16
塩結合とは(A)を持つ(B)が(C)まで接近し、(D)で形成された結合である。疎水結合とは(E)が水溶液の中で互いに集まろうとする(F)である。球状タンパク質の立体構造では、(G)が分子の内部に、(H)が表面に位置する。

(A)異なる電荷(B)解離基(C)ファンデルワールス半径(D)クーロン力によるイオン対(E)水と親和性の少ない非極性基(F)相互作用(G)疎水基(H)親水基

17
分子量の大きなタンパク質、とくに(A)には、その(B)がいくつかの(C)に分かれることがある。これらの(D)単位を(E)と言う。(E)はタンパク質の(F)に関連があることが多い。また、タンパク質の正しい(G)の形成に関与するタンパク質を(H)と言う。(H)は(I)を防ぎ、ポリペプチド鎖を(J)。さらに、タンパク質分子にある(K)の正しい形成にも関与する。

(A)球状タンパク質(B)立体構造(C)構造単位(D)構造的に独立した(E)ドメイン(F)機能(G)空間コンフォメーション(H)分子シャペロン(I)誤った集中の発生(J)正しくホールディングする(K)ジスルフィド結合 cf. 分子シャペロンは熱で変性したタンパク質の凝集も防ぐ

18
二本またはそれ以上の三次構造を持っているポリペプチド鎖が(A)で会合し、(B)を取る構造を四次構造と言う。各ポリペプチドのことを(C)と言う。このようなタンパク質を(D)と言う。

(A)非共有結合(B)特異的な空間配座(C)サブユニット、ポロトマー、モノマー(D)オリゴマー、ポリマー)
cf.インスリンはジスルフィド結合(共有結合)により構成されるので、四次結合ではなく三次結合である。

19
2個のサブユニットを含むオリゴマータンパク質は(A)、4個のものは(B)と呼ばれる。サブユニット間の(C)結合は主に、(D)と(E)である。四次構造を持つタンパク質で同じサブユニットからなるものを(F)と言い、異なるものを(G)と言う。

(A)二量体(B)四量体(C)非共有(D)塩結合(E)水素結合(F)ホモポリマー(G)ヘテロポリマー

20
ヘモグロビン異常症は、(A)により、ヘモグロビン分子の構造異常が起こった状態であるが、このような遺伝性のタンパク質の構造以上による病気を(B)と言う。分子レベルで最初に明らかにされた(B)は(C)である。

(A)遺伝子の突然変異(B)分子病(C)鎌状赤血球貧血症

21
タンパク質は加水分解するとアミノ酸だけになる(A)と、それ以外の(B)に組成により分けられる。(B)は(C)と(D)からなる。

(A)単純タンパク(B)複合タンパク(C)アポタンパク(D)補欠分子族

22
タンパク質は生理的pHでは(A)されているが、それはC末端とN末端以外に(B)によるものでる。また、タンパク質はあるpHにおいてタンパク質分子の(C)が(D)になり、(E)に置かれても移動しない。この溶液のpH値をタンパク質の(F)と言う。また、(E)において、(G)はそれらの符号とは異なる極へと移動するが、この現象を(H)と言う。

(A)荷電(B)極性のある側鎖(C)正味の電荷(D)0(E)直流電流(F)等電点(G)荷電粒子(H)電気泳動

23
球状タンパク質は水によく溶けて親水性コロイドとなるが、コロイドを安定させる因子には(A)と(B)がある。

(A)顆粒表面に帯びた電荷(B)水和層

24
タンパク質分子には様々な原因により(A)が変化せずに(B)のみ、特に(C)結合が破壊され、その物理的、化学的性質が変化し、(D)が喪失することを(E)と言う。(E)による変化としては、(F)、(G)、(H)、(I)、(J)がある。(E)を起こしたタンパク質をもとの状態に回復させることをタンパク質の(K)と言う。

(A)一次構造(B)高次構造(C)水素(D)生物活性(E)タンパク質の変性(F)溶解度の減少(G)粘度の増加(H)生物活性の喪失(I)タンパク質分解酵素の作用を受けやすくなる(J)結晶能力の喪失(K)再生

25
タンパク質の沈殿に用いられる試薬には(A)、(B)、(C)、(D)などがある。タンパク質溶液に多量の(E)を加えて、(F)させて沈殿を生じさせることを(G)と言う。タンパク質は強酸や強アルカリの作用で変性を起こすが、溶液の中には溶けた状態となっている。この溶液のpHをタンパク質の(H)に戻せば、変性タンパク質は不溶性になる。さらに、(I)により、硬い凝塊にすることを、(J)と言う。

(A)中性塩類(B)有機溶媒(C)アルカロイド(D)重金属(E)中性塩類(F)溶解度を減少(G)塩析(H)等電点(I)加熱(J)タンパク質の凝析

26
芳香族アミノ酸である(A)や(B)は残基に(C)があるので、(D)に最大吸収を持つ。

(A)トリプトファン(B)チロシン(C)共役二重結合(D)280nm

27
タンパク質の分解によって生じたアミノ酸は(A)と反応し(B)色が生じる。この反応を(C)と言う。しかし、アミノ酸の(D)は(E)色になる。(F)性の条件下ではタンパク質のペプチド結合は(G)と(H)を形成し、(I)色を呈する。この反応を(J)と言う。

(A)ニンヒドリン(B)青紫(C)ニンヒドリン反応(D)プロリン(E)黄色(F)アルカリ(G)銅イオン(H)錯体(I)赤紫(J)ビウレット反応
posted by 生化学単位欲しい at 01:27| タンパク質 | このブログの読者になる | 更新情報をチェックする
検索
 
×

この広告は180日以上新しい記事の投稿がないブログに表示されております。