2012年05月14日

核酸


核酸は(A)、(B)、(C)、(D)、(E)という元素組成からなり、タンパク質に比べると(F)は含まれないことや、(G)の含有量が9-10%含むのが核酸の特徴である。核酸は酵素の(H)により、(I)に加水分解される。(I)は塩基、ペントース、リン酸から構成され、(J)結合でつながっている。また、ペントースと塩基を合わせたものを(K)と言う。塩基のプリン基には(L)と(M)が含まれる。ピリミジン基には(N)と(O)と(P)が含まれる。ペントースにはRNAを構成する(Q)とDNAを構成する(R)がある。

(A)C(B)H(C)O(D)N(E)P(F)硫黄(G)リン(H)ヌクレアーゼ(I)ヌクレオチド(J)共有(K)ヌクレオシド(L)アデニン(M)グアニン(N)シトシン(O)チミン(P)ウラシル(Q)リボース(R)デオキシリボース cf.ヌクレオシド+リン酸→ヌクレオチド


プリンの(A)または、ピリミジンの(B)とリボースの(C)が(D)結合したものを(E)と言う。リボースの代わりに、デオキシリボースと結合したものは(F)である。また、ヌクレオシドにリン酸が(G)結合でつながったものが(H)である。

(A)N9(B)N1(C)C1(D)N-β-グリコシド(グルコシド)(E)リボヌクレオシド(F)デオキシリボヌクレオシド(G)ホスホエステル(H)ヌクレオチド
cf.デオキシヌクレオシドはリン酸とホスホエステル結合でつながり、デオキシヌクレオチドになる。


ヌクレオチドはペントース間が(A)結合でつながり、(B)になる。デオキシヌクレオチドは(A)結合でつながり、(C)になる。核酸の一次構造とは核酸を構成するヌクレオチドあるいはデオキシヌクレオチドの(D)から(E)までのヌクレオチドあるいはデオキシヌクレオチドの(F)のことを言う。また、核酸の二次構造とは(G)のことである。塩基のAとT、GとCの含有量が同じであることを(H)と言う。DNA構造のX線結晶構造解析の画像の中心に見られる十字型は(I)を表している。

(A)3’-5’ホスホジエステル(B)RNA(C)DNA(D)5’-末端(E)3’-末端(F)配列(G)二重螺旋構造(H)Chargaffの規則(I)螺旋の形式


DNAは構造上は(A)、(B)の相補した二本の(C)からなっている。(D)は螺旋外部に、(E)は螺旋内部にあり、(F)結合で結ばれている。AとTの間は(G)本の、CとGの間は(H)本の(I)結合が存在する。A-T、C-Gの間の結合の合成を(J)と言う。また、塩基平面は螺旋の長軸に対して(K)になっている。DNA二十螺旋は直径(L)nm。一回転あたりで(M)塩基、(N)nmとなっている。二重螺旋には(O)と(P)の溝がある。縦の(Q)と横の(R)により、二重螺旋は安定している。DNAの二重螺旋構造の主な存在形式は(S)型であるが、塩濃度や湿度の変化により(T)型や(U)型もあり、二重螺旋には(V)性がある。

(A)逆平行(B)右手螺旋(C)ポリヌクレオチド(D)糖(デオキシリボース)、リン酸(E)塩基(F)水素(G)2(H)3(I)水素(J)塩基相補規則(K)垂直(L)2(M)10(N)3.4(O)主溝(P)副溝(Q)疎水性塩基(R)水素結合(S)B(T)Z(U)A(V)多様


DNAは(A)性溶液中でシトシンのN-3はプロトン化されて、グアニンのN-7と水素結合でつながる。同時に、シトシンのN-4水素もグアニンのO-6と水素結合を構成する。これらを(B)結合と言う。DNA二重螺旋がさらに螺旋になって形成した構造を(C)と言う。螺旋の方向とDNA二重螺旋の方向が一致しているものを(D)と言い、方向が逆のものを(E)と言う。真核生物のミトコンドリアや葉緑体DNAは(F)構造をとっている。また、真核生物核内染色体は(G)と(H)から構成され、その基本単位は(I)と言う球状粒子である。(H)には5種類の(J)があり、(J)は(K)と(L)に富んでいる。

(A)酸(B)Hoogsteen水素(C)超螺旋構造(D)正の超螺旋(E)負の超螺旋(F)環状超螺旋(G)DNA(H)(塩基性)タンパク質(I)ヌクレオソーム(J)ヒストン(K)アルギニン(L)リシン


遺伝子は構造上から定義すると、DNA分子の(A)で、その(B)の配列は遺伝子の機能を決定する。ゲノムはDNA分子の(C)である。

(A)特定領域(B)ヌクレオチド(C)全部の配列


mRNA含有量はトータルのRNAの中では(A)。種類は(B)。半減期は(C)。プライマリー産物は(D)でmRNAになるには(E)が必要である。(E)の過程においては、(F)が除かれ、(G)がつながり、mRNAとなる。通常5’末端には(H)が結合していて、この構造を(I)と言う。(I)は(J)と結合して、(K)に参加し、酵素の(L)による分解から保護する。またmRNAの(M)に関与する。3’末端には数十から百あまりの(N)からなる構造があり、これを(O)と言う。(O)は(P)と結合する。(O)はmRNAの(Q)に関与し、mRNAの(R)。また、(S)に関与する。

(A)最も少ない(1-5%)(B)最も多い(C)一番短い(数分から数時間)(D)ヘテロ核RNA(heterogeneous nuclear RNA、hnRNA)(E)プロセシング(スプライシング)(F)イントロン(G)エキソン(H)7-メチルグアニン(I)キャップ構造(J)キャップ結合蛋白(K)翻訳の開始(L)RNase(M)核内から細胞質への転移(N)アデニンヌクレオチド(O)polyA鎖(P)polyA結合蛋白(Q)核内から細胞質への転移(R)安定性を高める(S)翻訳開始の制御
Cf.スプライシングはイントロンの除去、プロセシングはさらに広い意味を持つ。


mRNA分子の5’末端の(A)から、塩基三つが1セットでペプチドのアミノ酸を決定する。この順序の組み合わせを(B)または(C)と言う。(A)後の連続遺伝暗号からなる(D)を含まないヌクレオチド配列を(E)と言う。これはペプチド鎖をコードする配列である。

(A)AUG(B)トリプレット コード(C)コドン(遺伝暗号)(D)終結シグナル(終了コード配列または終止コドン)(E)open reading frame (ORF オープンリーディングフレーム)


真核生物と違い、原核生物とミトコンドリアmRNAは(A)と(B)を持っていない。原核生物の一つのmRNAは機能的に関連する何種類かのタンパク質をコードしている。このようなmRNAを(C)と言う。真核生物のmRNAは通常、一つの蛋白質合成の鋳型となるこのようなmRNAを(D)と言う。

(A)5’-キャップ構造(B)3’-ポリA構造(C)polycistron(D)monocistron

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転移RNA(tRNA)は蛋白質合成の(A)となっていて、アミノ酸の(B)でもある。分子量の(C)核酸である。tRNAの一次構造では、10-20%の(D)、(E)などの稀少塩基を含んでいる。また3’-末端は(F)である。二次構造は(G)状となっている。(H)、(I)、(J)、(K)というループが存在する。三次構造は(L)型になっている。tRNAの機能は(M)を活性化し、(N)に運んで(O)に参加することである。

(A)アダプター(B)キャリア(C)一番小さい(D)DHU(E)TΨC(F)CCA-OH(G)クローバーリーフ(H)DHUループ(I)TΨCループ(J)アンチコドンループ(K)Variable loop(L)逆L字(M)アミノ酸(N)リボソーム(O)蛋白質の翻訳

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リボソームRNAは細胞内で一番多いRNAである。(A)の組成成分であり、(A)は(B)と(C)からなる。snmRNA(small non-messenger RNA)の機能には(D)に参加、(E)に参加、(F)に参加することなどが挙げられる。また、触媒活性を持つ小分子RNAを(G)と言う。

(A)リボソーム(B)rRNA(C)リボソーム蛋白(D)hnRNAの修飾、輸送(E)rRNAの転写後修飾(F)遺伝子発現のレギュレーション(G)リボザイム

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核酸は(A)nmの所に、(B)の(C)構造による最大吸収がある。よって吸光度の測定により、核酸定量をすることができる。(A)nmの紫外光密度を(D)と言う。この性質を利用し、(E)の定量や(F)の判定を行う。

(A)260(B)プリンとピリミジン(塩基)(C)共役結合(D)OD Value(optical density value)(E)DNAやRNA(F)核酸サンプルの純度

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DNAの変性とはDNA二重螺旋の(A)間の(B)が破壊され、(C)になる過程を言う。DNA変性の際は、(D)だけが破壊され、(E)は変化しない。DNA変性の際は(F)が高くなる現象を(G)と言う。

(A)塩基(B)水素結合(C)一本鎖(D)二次構造(E)一次構造(E)OD260(F)増色効果

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DNAの変性は非常に狭い温度で起きる。(A)が最大値の(B)%に達する時の(C)を(D)と言う。これは(B)%のDNAが(E)になる時の温度である。(D)は(F)、(G)、(H)、(I)の影響を受ける。

(A)紫外吸収(B)50(C)温度(D)Tm(melting temperature)(E)一本鎖(F)GとCの含有量(G)DNA分子の大きさ(H)pH(I)イオン濃度
Cf.G-Cは3つの水素結合を持つので、2つの水素結合を持つA-Tよりも高い温度で融解する。

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変性したDNAは適当な条件で二重螺旋構造を回復することができ、この現象を(A)と言う。熱変性したDNAを緩やかに冷却すると再生することができ、この過程を(B)と言う。(C)温度はDNA再生の最適温度である。DNA再生の際、溶液のOD260が低くなることを(D)と言う。

(A)再生(B)アニーリング(C)Tm値より5度低い(D)減色効果

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DNA再生の時に異なる種類の(A)分子あるいは(B)分子を入れると、ある程度の塩基相補のある一本鎖の間に(C)を形成することができる。この過程を(D)と言う。核酸を加水分解する酵素を(E)と言う。(E)の機能はとしては、生物体内の(E)は細胞内外の(F)を(G)することである。

(A)ssDNA(single stranded DNA)(B)RNA(C)ヘテロ二重鎖(D)hybridization(E)ヌクレアーゼ(F)核酸(G)デグラデーション
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2012年05月07日

アンモニア他代謝


体内におけるアンモニアの由来はアミノ酸の(A)や(B)、吸収されないアミノ酸は(C)によって(D)され、アンモニアを生成したり、腸管内の(E)が(F)によって加水分解され、アンモニアを生成したり、(G)において、酵素の(H)により(I)と(J)から(K)とアンモニアが生成されることによる。

(A)脱アミノ反応(B)アミン類の酸化(C)腸内細菌(D)脱アミノ基(E)尿素(F)腸内細菌尿素酵素(ウレアーゼ)(G)腎尿細管細胞(H)グルタミナーゼ(I)グルタミン(J)H2O(K)グルタミン酸


アンモニアは(A)において、(B)に変換されたり、(C)や(D)の合成に用いられたり、酵素の(E)によって(F)を合成するのに用いられる。また、尿細管細胞から分泌されたアンモニアは(G)性条件の下で(H)として尿から排出される。

(A)肝臓(B)尿素(C)非必須アミノ酸(D)窒素化合物(E)グルタミン合成酵素(F)グルタミン(G)酸(H)NH4+
cf.グルタミナーゼ  :グルタミン+H2O→グルタミン酸+NH3 ↓グルタミンによるアンモニアの貯蔵、輸送
 グルタミン合成酵素:グルタミン酸+NH3+ATP→グルタミン+ADP+Pi


アンモニアの血液中の輸送は(A)回路を通して行われる。筋肉で生じたNH3から(B)が合成され、(B)と(C)から(D)と(E)が生じる。(E)は血液を通して、肝臓に運ばれ、(E)と(F)から(G)と(H)が生じる。(G)からは(I)を通して(J)が生じ、血液を通して筋肉に運ばれる。(H)は分解され(K)が生じ、(K)からは(L)により(M)が合成される。

(A)アラニン-グルコース(B)Glu(C)PA(D)α-KG(E)Ala(F)α-KG(G)PA(H)Glu(I)糖新生(J)グルコース(K)NH3(L)尿素回路(M)尿素


尿素の合成は(A)で行われる。使われる回路は(B)と呼ばれる。CO2とNH3とH2Oから(C)が作られ、(C)と(D)から(E)が生成される。(E)と(F)から(G)が生成される。(G)は(H)と(I)に分解される。(H)と(J)から(K)と(L)が生成される。

(A)肝細胞のミトコンドリアと細胞質ゾル(B)尿素回路(オルニチン回路)(C)カルバモイルリン酸(D)オルニチン(E)シトルリン(F)アスパラギン酸(G)アルギノコハク酸(H)アルギニン(I)フマル酸(J)H2O(K)尿素(L)オルニチン


次の反応を触媒する酵素と補欠分子は?
(A):CO2+NH3+N2O+2ATP→カルバモイルリン酸+2ADP+Pi
(B):オルニチン+カルバモイルリン酸→シトルリン+Pi
(C):シトルリン+アスパラギン酸+ATP→アルギニノコハク酸+AMP+PPi
(D):アルギニノコハク酸→アルギニン+フマル酸
(E):アルギニン+H2O→尿素+オルニチン
上の酵素の中で、ミトコンドリア内で反応するのは? 鍵酵素は? Aの酵素の活性化剤は?

(A)カルバモイルリン酸合成酵素TとMg2+(B)OCT(オルニチンカルバモイルトランスフェラーゼ、オルニチントランスカルバモイラーゼ)(C)アルギニノコハク酸合成酵素とMg2+(D)アルギニノコハク酸リアーゼ(E)アルギナーゼ ミトコンドリア内はAとB、鍵酵素はAとC、Aの活性化剤はN-アセチルグルタミン酸


尿素の合成では2分子のNH3が使われるが、1分子は(A)、1分子は(B)に由来する。(C)分子のATPと(D)個の高エネルギーリン酸結合が消費される。

(A)遊離NH3(B)アスパラギン酸(C)3(D)4


血中NH3濃度の上昇を(A)と言う。これはひどい(B)の場合や、(C)の遺伝的欠損によく見られる。(A)により引き起こされた脳機能障害を(D)と言う。NH3の濃度が高いと、(E)とNH3から(F)が合成され、(F)とNH3から(G)が合成される。よって脳内の(H)が減少し、(I)の機能が低下し、エネルギーの供給が不足することによる。

(A)高アンモニア血症(B)肝機能損傷(C)尿素合成酵素(D)アンモニア中毒(E)α―KG(F)グルタミン酸(G)グルタミン(H)α―KG(I)TCA回路


グルタミン酸は脱炭酸酵素の(A)により、(B)が生成される。(B)は(C)で、中枢神経に(D)作用を持っている。ヒスチジンから合成されるヒスタミンは(E)で、毛細血管の透過性を(F)させる。また、胃粘膜細胞の(G)と(H)の分泌を促進する。トリプトファンから合成される(I)は神経伝達物質で(J)性作用を発揮する。末梢組織では強い血管(K)作用を持つ。(L)の代謝などで生じるプトレスシン、スペルミジン、スペルミンなどの(M)は(N)を調節する物質である。

(A)グルタミン酸デカルボキシラーゼ(B)γ−アミノ酪酸(GABA)(C)抑制性神経伝達物質(D)抑制(E)血管拡張物質(F)増加(G)ペプシン(ペプシノーゲン)(H)胃酸(I)5-ヒドロキシトリプタミン(5-HT)またはセロトニン(J)抑制(K)収縮(L)オルニチン(M)ポリアミン(N)細胞成長と増殖


(A)の分解代謝で産生された1炭素を含んでいるグループを(B)と言う。(B)には(C)、(D)、(E)、(F)、(G)の5種類がある。(B)代謝の補酵素は(H)である。(B)は通常(I)の(J)、(K)に結合して運ばれる。(B)は相互変換されるが(L)から(M)への反応は不可逆反応である。(B)の生理的作用は(N)の合成原料と(O)を連結することである。

(A)アミノ酸(B)一炭素単位(C)メチル基(D)メチレン基(E)メテニル基(F)ホルミル基(G)ホルムイミノ基(H)テトラヒドロ葉酸(FH4)(I)FH4(J)N5(K)N10(L)N5,N10-CH-FH4(5,10-メチレンテトラヒドロ葉酸)(M)N5-CH3-FH4(5-メチルテトラヒドロ葉酸)(N)プリン基、ピリミジン基(O)アミノ酸代謝と核酸代謝

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メチオニン回路とはメチオニン→(A)→(B)→(C)→メチオニンとなる反応である。

(A)S-アデノシルメチオニン(B)S-アデノシルホモシステイン(C)ホモシステイン

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メチオニンと(A)は酵素の(B)により、S-アデノシルメチオニンと(B)と(C)になる。S-アデノシルメチオニンと(D)は酵素の(E)によりS-アデノシルホモシステインと(F)になる。S-アデノシルホモシステイン(とH2O)からはホモシステインと(G)が生じる。ホモシステインと(H)からは酵素の(I)により、(J)と(K)が生じる。

(A)ATP(B)アデノシルトランスフェラーゼ(C)PPi(D)RH(E)メチル基転移酵素(F)RH-CH3(G)アデノシン(H)N5-CH3-FH4(5-メチルテトラヒドロ葉酸)(I)N5-CH3-FH4メチル基転移酵素(J)メチオニン(K)FH4

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システインの代謝産物のスルフェニルアラニンはデカルボキシラーゼにより(A)が生成される。また、システインは(B)と言う(C)を生成する。

(A)タウリン(B)PAPS(3’-ホスホアデノシル-5’-ホスホ硫酸)(C)活性酢酸

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フェニルアラニンヒドロキシラーゼが遺伝的に欠損すると(A)が大量に生成される(B)になる。ホモゲンチジン酸オキシダーゼの遺伝的欠損により、(C)が引き起こされる。パーキンソン病では(D)合成酵素系の活性がすべて低下している。メラノサイトでは(E)から酵素の(F)によりメラニンを合成する。(F)が遺伝的に欠損すると(G)が引き起こされる。アルギニンからは酵素の(H)によりシトルリンが生成される。

(A)フェニルピルビン酸(B)フェニルケトン尿症(C)アルカプトン尿症(D)ドーパミン(E)チロシン(F)チロシナーゼ(G)アルビノ(白子症)(H)一酸化窒素シンターゼ
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アミノ酸代謝


必須アミノ酸とは、正常な成長あるいは生命の維持に必要であるが、体内で(A)ため、食物から摂取しなければならないアミノ酸のことを言う。必須アミノ酸には(B)、(C)、(D)、(E)、(F)、(G)、(H)、(I)がある。残りの12種のアミノ酸は(J)と言う。これらは、他のアミノ酸から転換されるか、糖質や脂肪の中間代謝産物などから体内で合成される。混合食では一つのタンパク質中のアミノ酸は他のタンパク質中にそれが豊富であれば、埋め合わされ、タンパク質の質が高められる。このことを(K)と言う。

(A)合成されない(B)Leu(C)Val(D)Trp(E)Lys(F)Thr(G)Phe(H)Met(I)Ile(J)非必須アミノ酸(K)食物タンパク質の相補的作用


消化されないタンパク質や吸収されないアミノ酸は(A)の作用で悪臭を放つ物質を産生する。この作用を(B)と言う。(B)によって、少量の脂肪酸とビタミンは利用できるようになる。またアミノ酸は(C)作用によって(D)が生成される。構造が神経伝達物質に似ていて、正常な神経伝達を妨げる物資を(E)と言う。またアミノ酸は(A)による(F)によってアンモニアが産生される。腸管に拡散された(G)は(H)によってアンモニアに変換される。

(A)腸内細菌(B)腐敗作用(C)脱炭酸(D)アミン(ヒスタミンやトリプタミンなど)(E)偽神経伝達物質(フェニルエタノールアミンやβ―ヒドロキシチラミンなど)(F)還元性脱アミノ作用(G)尿素(H)ウレアーゼ


タンパク質は異なった速度で分解されるが、タンパク質の濃度が初期濃度の50%に減少するのに要る時間を(A)と言う。真核生物ではタンパク質の分解経路は二つあり、(B)による分解と(C)による分解である。(B)による分解はATP(D)性で、(E)と言うプロテアーゼによって分解される。(C)による分解は(F)内で起こり、ATP(G)性で、ほとんどの場合(H)による標識が必要である。

(A)タンパク質の半減期(B)リソソーム(C)プロテアソーム(D)非依存(E)カテプシン(F)細胞質(G)依存(H)ユビキチン cf.カテプシンとはリソソームに存在するタンパク質分解酵素群の総称


リソソーム内で分解されるタンパク質は、(A)や(B)や(C)である。細胞質内でプロテアソームによって分解されるタンパク質は(D)や(E)である。

(A)細胞外タンパク質(B)膜結合タンパク質(C)寿命の長い細胞内タンパク質(D)異常のあるタンパク質(E)半減期の短いタンパク質


ユビキチンとは(A)個のアミノ酸残基からなるタンパク質で、ユビキチンの(B)末端の(C)がタンパク質の(D)に結合し、このユビキチンの(E)にさらにユビキチンが付加される。これを(F)と言う。これを触媒する酵素は(G)と(H)と(I)である。ユビキチンは真核生物の(J)および(K)に存在する。プロテアソームはタンパク質の分解を行う(L)である。ユビキチンにより(M)されたタンパク質がプロテアソームで分解される分解系を(N)と言う。これを行う主なプロテアソームは(O)である。

(A)76(B)C(C)Gly(D)Lys残基(E)Lys残基(F)ユビキチン化(G)ユビキチン活性化酵素(H)ユビキチン結合酵素(合成酵素)(I)ユビキチンリガーゼ(J)細胞質(K)核内(L)巨大な酵素複合体(M)標識(N)ユビキチン依存性プロテアソーム系(O)26Sプロテアソーム


食物由来のタンパク質は吸収されて、アミノ酸の形で体内に入る。組織にあるタンパク質は分解され、遊離アミノ酸の形となる。このように(A)と(B)が混合して分布し、代謝に関与していることを(C)と言う。

(A)食物由来のアミノ酸(外因性アミノ酸)(B)組織タンパク質由来のアミノ酸(内因性アミノ酸)(C)アミノ酸プール


アミノ酸はアミノ基を離脱すること(脱アミノ作用)により、対応する(A)を生成する。脱アミノ様式には(B)作用、(C)作用、(D)作用、(E)作用がある。

(A)αケト酸(B)アミノ基転移(C)酸化的脱アミノ(D)連合的脱アミノ(E)非酸化的脱アミノ


アミノ基転移作用とは、酵素の(A)によって、アミノ酸の(B)が離脱し、対応する(C)を生成し、もう一つの(C)が(D)を受け取り、対応するアミノ酸を生成することである。大部分のアミノ酸はアミノ基転移反応の基質となるが、例外に(E)、(F)がある。また、(A)の補欠分子族は(G)である。(A)の生理的意義としては、(H)、および(I)を合成する経路となることである。また、(A)では(J)は生成されない。

(A)トランスアミナーゼ(アミノトランスフェラーゼ)(B)α―アミノ基(C)α―ケト酸(D)アミノ基(E)リシン(F)プロリン(G)ピリドキサルリン酸(PLP)cf.PLPはα―ケト酸でアミノ酸はピリドキサミンリン酸(H)アミノ基転移(I)非必須アミノ酸(J)遊離のアンモニアcf. ケト酸とはケトン基とカルボキシル基を含む有機酸
代表的なαーケト酸には、ピルビン酸、オキサロ酢酸、α―ケトグルタル酸がある。


アミノトランスフェラーゼには(A)と(B)の二種類がある。(A)が最も多い臓器は(C)で、(B)が最も多い臓器は(D)である。(C)や(D)は血中にはほとんど存在しないので、疾病の診断に役立つ。

(A)アラニンアミノトランスフェラーゼ(ALT)、別名はグルタミン酸-ピルビン酸-トランスアミナーゼ(GPT)(B)アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ、別名グルタミン酸-オキサロ酢酸-トランスアミナーゼ(GOT)(C)肝臓(D)心臓

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L-グルタミン酸脱水素酵素により、L-グルタミン酸の酸化的脱アミノ作用を起こすと、(A)と(B)が生じる。この酵素は(C)と(D)のどちらも補酵素として用いる。アロステリック阻害剤は(E)と(F)、活性化剤は(G)と(H)である。連続的脱アミノ作用はアミノ酸脱アミノの主要な様式で、体内で(I)を合成する主要な形式である。主に(J)、(K)で行われる。また、心筋と骨格筋で活性が盛んな(L)もある。

(A)α―ケトグルタル酸(B)遊離アンモニア(C)NAD+(D)NADP+(E)GTP(F)ATP(G)GDP(H)ADP(I)非必須アミノ酸(J)肝臓(K)腎臓(L)プリンヌクレオチドサイクル

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αアミノ酸をαイミノ酸に変換し、その後にαケト酸に変換する酵素は(A)である。まとめた反応はαアミノ酸+(B)+(C)→αケト酸+(D)+(E)である。その後(E)は(F)により分解される。

(A)アミノ酸オキシダーゼ(B)O2(C)FMNH2(L-はFMN D-はFAD)(D)NH4+(E)H2O2(F)カタラーゼ

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アミノ酸は炭素骨格より生成された終末産物の種類に基づいて(A)、(B)、(C)に分けられる。(B)には(D)、(E)があり、(C)には(F)、(G)、(H)、(I)、(J)がある。それ以外は(A)に属する。

(A)糖源性アミノ酸(B)ケト源性アミノ酸(C)糖およびケト源性アミノ酸(D)Leu(E)Lys(F)Tyr(G)Thr(H)Trp(I)Ile(J)Phe
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