2012年03月29日

糖質代謝その2

11
クエン酸回路の特徴としてクエン酸回路を一回転する場合、1分子のアセチルCoAが酸化される。(A)回の脱水素、(B)回の酸化的脱炭酸、(C)回の基質レベルのリン酸化が行われる。(D)、(E)、(F)、(G)が生成される。1分子のグルコースからは最終的に(H)分子のATPが産生されることになる。

(A)4(B)2(C)1(D)1分子のFADH2(E)3分子のNADH+H+(F)2分子のCO2(G)1分子のGTP(H)32

12
クエン酸回路の中間代謝物は他の物質への転換や合成に用いられる。例えば、可逆的なものでは、オキサロ酢酸は(A)に、α-ケトグルタル酸は(B)に、不可逆的なものでは、クエン酸は(C)に、スクシニルCoAは(D)へとなる。

(A)アスパラギン酸(B)グルタミン酸(C)脂肪酸(D)ヘム

13
糖質の(A)酸化が(B)酸化を強く阻害する減少を(C)と言う。(A)条件下では、NADH+H+とピルビン酸は(D)に入り、酸化されるため、乳酸を生成しない。

(A)好気的(B)嫌気的(C)パスツール効果(D)ミトコンドリア

14
解糖の別経路に(A)がある。これは(B)から(C)と(D)を生成するもので、(C)はさらに、(E)と(F)に転換される。(G)合成に必要な(D)の主な供給源は(A)である。(A)はまた、(H)合成に必要な(I)を産生する。また、この代謝は(J)で行われる。

(A)ペントースリン酸経路(B)グルコース6−リン酸(C)ペントースリン酸(D)NADPH(E)グリセルアルデヒド3−リン酸(F)フルクトース6−リン酸(G)脂肪酸(H)核酸(ヌクレオチド)(I)リボース(J)細胞質ゾル

15
ペントースリン酸経路は(A)反応と(B)反応の二つの反応に分けられる。(A)では(C)から(D)、(E)、(F)が生成される。(B)では一連の転移反応により(G)が(C)に戻される。この段階の反応では(H)と(I)という酵素が関与する。

(A)酸化(B)非酸化(C)グルコース6−リン酸(D)リブロース5−リン酸(E)NADPH(F)CO2(G)リブロース5−リン酸(H)トランスケトラーゼ(I)トランスアルドラーゼ

16
ペントースリン酸経路の反応をまとめると、(A)分子のグルコース6−リン酸と6分子のNADPから、(B)分子の(C)、(D)分子の(E)、6分子のNADPH+H+と(F)分子の(G)が生成される。

(A)3(B)2(C)フルクトース6−リン酸(D)1(E)グリセルアルデヒド3−リン酸(F)3(G)CO2

17
ペントースリン酸経路において、(A)が鍵酵素となっていて、この酵素の活性は主に(B)の調節を受け、その比が高くなれば、酵素が(C)。ペントースリン酸経路の生理的意義は、核酸の(D)の合成に必要な(E)を提供すること。また脂肪酸合成に必要な(F)を提供することである。

(A)グルコース6−リン酸脱水素酵素(B)NADPH/NADP+(またNADPHは酵素を強く阻害)(C)阻害される(D)ヌクレオチド(E)リボース5−リン酸(F)NADPH

18
グリコーゲンは(A)残基が(B)結合で鎖状に連なっている。分枝点では(C)結合により結合している。また、多くの(D)を持っているので、グリコーゲンの合成と分解に役立つ。(E)を供給したり、(F)を維持するのに役立つ。

(A)グルコース(B)α―1,4グリコシド結合(C)α―1,6グリコシド結合(D)非還元末端(E)エネルギー(F)血糖値

19
グルコースからグリコーゲンが合成される過程は、グルコースが酵素の(A)や(B)でリン酸化されて、(C)になる。(C)は(D)により(E)に転換される。(E)と(F)が酵素により、(G)に転換される。その後グリコーゲンに(G)からのグルコース残基が加わる。これにより(G)は(H)になる。この(I)結合が形成される反応は鍵酵素の(J)によってなされる。あらかじめ存在するグリコーゲン分子を(K)と言う。グリコーゲン鎖(グルコース残基)が伸びると、(L)が鎖の一部を隣接するグリコーゲン鎖に転移させ、分枝をつくる。

(A)ヘキソキナーゼ(B)グルコキナーゼ(C)グルコース6―リン酸(D)ホスホグルコムターゼ(E)グルコース1−リン酸(F)ウリジン3リン酸(G)ウリジン2リン酸グルコース(この時の酵素はUDPGピロホスホリラーゼ)(H)ウリジン2リン酸(I)α1,4グリコシド結合(J)グリコーゲンシンターゼ(K)グリコーゲンプライマー(L)分枝酵素

20
グリコーゲンのα1,4結合は酵素の(A)により(B)分解されグルコース残基が切断されて、(C)が生じる。分枝部分が分解される際は、まず(A)により、グルコース残基が切断され、α1,6結合から約(D)グルコース残基になると反応は停止する。その後(E)が分枝部のグルコース残基を1分子を残し、分枝部のα1,4結合を切断し、分枝を別の分枝に転移させる。その後、残った1分子のグルコース残基は(F)により(G)分解される。(C)は酵素の(H)により(I)に転換される。(I)は肝臓や腎臓に存在する酵素の(J)により、(K)に分解される。筋肉には(J)は存在しないので、(I)は(L)に入って代謝される。

(A)(グリコーゲン)ホスホリラーゼ(B)加リン酸(C)グルコース1−リン酸(D)4(E)グルカントランスフェラーゼ(F)脱分枝酵素(G)加水(H)ホスホグルコムターゼ(可逆的)(I)グルコース6−リン酸(J)グルコース−6−ホスファターゼ(K)グルコース(L)解糖経路
posted by 生化学単位欲しい at 03:17| 糖質代謝 | このブログの読者になる | 更新情報をチェックする

2012年03月28日

糖質代謝その1


糖質(炭水化物)とは(A)基を含む(B)や(C)、およびその(D)の総称である。糖質は分解産物により(E)、(F)、(G)、(H)に分けられる。

(A)ポリアルコール(B)アルデヒド(C)ケトン(D)誘導体(E)単糖(グルコース、フルクトース、ガラクトース、リボース)(F)オリゴ糖(単糖の間にグリコシド結合で結びついている)(G)多糖(デンプン、グリコーゲン、セルロース)(H)複合糖質(糖脂質、糖タンパク質)


糖質の生理的機能として、(A)、(B)や(C)などが挙げられる。

(A)エネルギー源(B)炭素源(C)生体組織、細胞の構成成分


(A)条件下、つまり酸素の供給が不足または欠如した時、(B)が(C)に分解する一連の反応を(D)と言う。この(D)は二つの段階に分けられる。第一段階は(E)から(F)までの反応で、(G)と呼ばれる。第二段階は(H)が(I)に転換する反応である。

(A)嫌気的(B)グルコース(グリコーゲン)(C)乳酸(D)嫌気的解糖(E)グルコース(F)ピルビン酸(G)嫌気的解糖経路(H)ピルビン酸(I)乳酸


グルコースからピルビン酸までの分解の経路は、グルコース→(A)→(B)→(C)→(D)と(E)に、(D)と(E)の間には異性化があり、(E)→(F)→(G)→(H)→(I)→ピルビン酸となる。ピルビン酸は(I)に還元される。

(A)グルコース-6-リン酸(B)フルクトース-6-リン酸(C)フルクトース-1,6-ビスリン酸(D)ジヒドロキシアセトンリン酸(E)グリセルアルデヒド-3-リン酸(F)1,3-ビスホスホグリセリン酸(G)3-ホスホグリセリン酸(H) 2-ホスホグリセリン酸(I)ホスホエノールピルビン酸(J)乳酸


上の経路に関与する酵素のなかで、鍵酵素は(A)。Mgイオンの存在下でATPを消費するのは、(B)。唯一の酸化反応でNAD+からNADH+H+になるのは(C)。基質レベルのリン酸化によりATPを生成するのは(D)。NADH+H+からNAD+になるのは(E)である。上の経路で(F)個のATPが生成される。

(A)グルコースからの反応、フルクトース-6-リン酸からの反応、ホスホエノールピルビン酸からの反応(B)グルコースからの反応、フルクトース-6-リン酸からの反応(C)グリセルアルデヒド-3-リン酸からの反応(D)1,3-ビスホスホグリセリン酸からの反応、ホスホエノールピルビン酸からの反応(E)ピルビン酸からの反応(F)2


グルコースをグルコース-6-リン酸にリン酸化する酵素は(A)で、(B)型があり、(C)の実質細胞に存在するのは(D)型の(E)である。(E)の特徴は(F)ことと(G)ことである。グルコース-6-リン酸をフルクトース-6-リン酸に転換する酵素は(H)である。フルクトース-6-リン酸をフルクトース-1,6-ビスリン酸に転換する酵素は(I)である。フルクトース-1,6-ビスリン酸をジヒドロキシアセトンリン酸とグリセルアルデヒド-3-リン酸に分解する酵素は(J)である。(K)のジヒドロキシアセトンリン酸とグリセルアルデヒド-3-リン酸は(L)で異性化される。グリセルアルデヒド-3-リン酸は(M)により、1,3-ビスホスホグリセリン酸に転換される。1,3-ビスホスホグリセリン酸は(N)により、3-ホスホグリセリン酸に転換される。3-ホスホグリセリン酸は(O)により、2-ホスホグリセリン酸に転換される。2-ホスホグリセリン酸は(P)によりホスホエノールピルビン酸に転換される。ホスホエノールピルビン酸は(Q)により、ピルビン酸に転換される。ピルビン酸は(R)により、乳酸に還元される。

(A)ヘキソキナーゼ(B)TからW(C)肝臓(D)W(E)グルコキナーゼ(F)グルコースに対する親和性が低い(G)ホルモンによる調節を受ける(H)ホスホヘキソースイソメラーゼ(I)ホスホフルクトキナーゼ-1(PKF-1)(J)アルドラーゼ(K)ホスホトリオース(L)ホスホトリオースイソメラーゼ(M)グリセルアルデヒド-3-リン酸脱水素酵素(N)ホスホグリセリン酸キナーゼ(O)ホスホグリセリン酸ムターゼ(P)エノラーゼ(Q)ピルビン酸キナーゼ(R)乳酸脱水素酵素(LDH)


嫌気的解糖において、鍵酵素となるのは(A)と(B)と(C)である。アロステリック調節を受ける酵素は(D)である。(D)の活性化剤には(E)などがある。阻害剤には(F)などがある。

(A)ヘキソキナーゼ(B)ホスホフルクトキナーゼ-1(C)ピルビン酸キナーゼ(D)ホスホフルクトキナーゼ-1(E)AMP、ADP、フルクトース-1,6-ビスリン酸(正のフィードバック制御)、フルクトース-2,6-ビスリン酸(反応性は最も大きい)(F)クエン酸、ATP(高濃度)


嫌気的解糖の生理的意味としては、(A)時に生体がエネルギーを獲得できる。(B)と言ったミトコンドリアのない細胞や、(C)、(D)、(E)などの代謝の活発な細胞にとって、エネルギーを供給する重要な経路となる。

(A)酸素が不足した(B)赤血球(C)白血球(D)神経細胞(E)骨髄細胞


糖質の好気的酸化の反応過程において、ピルビン酸は(A)に運ばれ、(B)により、(C)されて、(D)となる。(B)の補酵素には(E)、(F)、(G)、(H)がある。その後(D)の(I)の異化を行う一連の反応を(J)と言う。(B)はアロステリック調節を受ける。アロステリック阻害剤としては、(K)などがあり、アロステリック活性化剤としては(M)などがある。

(A)ミトコンドリア(B)ピルビン酸脱水素酵素複合体 (C)酸化的脱炭酸(D)アセチルCoA(E)TPP(TDP:チアミン二リン酸)(F)HSCoA(G)FAD(H)NAD+(I)アセチル基(J)トリカルボンサン回路(クエン酸回路)(K)アセチルCoA、NADH、ATP(M)AMP、ADP、NAD+
(ピルビン酸、NAD+、HS-CoA→CO2、NADH+H+、アセチルCoA)

10
クエン酸回路では、(A)が(B)と縮合して、トリカルボン酸である(C)を生成する。その後cis-アコニット酸、(D)、(E)、(F)、(G)、(H)、(I)を経て、(B)となる。鍵酵素は(J)と(K)と(L)である。全体として、不可逆反応であり、中間産物は(M)として働き、クエン酸回路自身によって正味の生成や正味の分解をすることができない。

(A)アセチルCoA(B)オキサロ酢酸(C)クエン酸(D)イソクエン酸(E)α-ケトグルタル酸(F)スクシニルCoA(G)コハク酸(H)フマル酸(I)リンゴ酸(J)クエン酸シンターゼ(K)α-ケトグルタル酸脱水素酵素複合体(L)イソクエン酸脱水素酵素(M)触媒
posted by 生化学単位欲しい at 15:50| 糖質代謝 | このブログの読者になる | 更新情報をチェックする

2012年03月26日

酵素その2

13
酵素反応に影響を及ぼす因子には(A)、(B)、(C)、(D)、(E)、(F)がある。また酵素反応の開始時における反応速度を(G)と言う。つまり基質の消耗量がとても少ない時の反応速度である。(A)を一定にした場合の(H)と反応速度の関係をブロットしたのは、(I)である。

(A)酵素濃度(B)基質濃度(C)温度(D)pH(E)阻害剤(F)活性化剤(G)初速度(H)基質濃度(I)直角双曲線

14
1913年に提出された反応速度と基質濃度の関係に関する方程式は(A)と呼ばれ、(B)で表される。

(A)Michaelis-Menten式(B)v=(Vmax[S])/(Km+[S]) [S]基質濃度、v反応速度 Vmax最大反応速度 Kmミカエリス定数(酵素の特徴生定数で温度やイオン濃度などで変化する) 
cf.Km=([E][S])/[ES]、v=k3[ES]、Vmax=k[Et]、[Et]=[E]+[ES]の式から導ける。

15
最高の酵素活性を発現する温度を(A)と言う。(A)より低い温度では温度が上昇すると、(B)も増加する。(A)より高い場合は、(C)により反応速度は低下する。最高の酵素活性を与えるpHを(D)と言う。

(A)至適温度(B)反応分子の運動エネルギー(C)タンパク質である酵素の熱変性(D)至適pH

16
酵素のある特定部位に結合して、(A)なしに、酵素活性を低下させる物質を(B)と言う。酵素変性との違いは、(C)ことと、(D)ことである。

(A)酵素タンパク質の変性を起こすこと(B)酵素阻害剤(C)阻害剤は酵素に対して選択性がある(D)変性の因子は酵素に対して選択性がない

17
酵素の阻害のタイプは(A)と(B)に分けられ、(B)はさらに(C)、(D)、(E)に分けられる。

(A)不可逆的阻害(B)可逆的阻害(C)競争阻害(D)非競争阻害(E)反競争阻害

18
不可逆的阻害とは、阻害剤が酵素の(A)に(B)で(C)結合し(D)させることを言う。このような阻害剤は(E)や(F)では除去することはできない。可逆的阻害の場合は、阻害剤は通常、酵素あるいは(G)に(H)で結合し、(I)させる。このような阻害剤は(E)や(F)によって除去することはできる。

(A)必須グループ(B)共有結合(C)強く(D)不活性化(E)透析(F)濾過(G)酵素―基質複合体(H)非共有結合(I)酵素活性を低下

19
競争阻害とは、(A)構造を持つ(B)が(C)と競いあい、(D)に結合し(E)を(F)することである。動力学の特徴はプロットは(G)でVmaxは(H)。見かけのKmは(I)。代表的な例としては(J)酵素の(K)による阻害がある。またパラアミノ安息香酸(p-アミノ安息香酸)に構造が類似した(L)は(M)の働きを阻害し、(N)の合成を阻害する。このため(L)は抗菌作用を示す。

(A)基質に類似した(B)化合物(C)基質(D)酵素の活性中心(の結合基)(E)酵素反応(F)阻害(G)個となった傾斜を持つ曲線(H)変わらない(I)増大する(J)コハク酸脱水素(K)マロン酸 cf.コハク酸がフマル酸に変わるのを阻害(L)サルファ剤(M)ジヒドロ葉酸合成酵素(N)ジヒドロ葉酸
cf. プテリジン塩基にp-アミノ安息香酸とグルタミン酸が結合したものが葉酸。サルファ剤は合成抗菌剤の総称

20
非競争阻害とは阻害剤が(A)に(B)的に結合することにより生じる。つまり阻害剤が基質と(C)するわけれはない。阻害程度は(D)による。動力学の特徴として、プロットは(E)。Vmaxは(F)。見かけのKmは(G)。反競争阻害では、阻害剤は(H)に直接結合することにより生じる。阻害程度は(I)による。動力学の特徴としては、プロットは(J)。Vmaxは(K)。見かけのKmは(L)。

(A)酵素活性中心以外の部位(B)可逆(C)競争(D)阻害剤濃度(E)個となった傾斜を持つ直線(F)減少する(G)変わらない(H)酵素―基質複合体(I)阻害剤と基質の濃度(J)一組の平行線である。(K)減少する(L)小さくなる

21
活性のない酵素を活性型へと転換させたり、酵素活性を高める物質を(A)と言い、(A)の多くは金属イオである。(A)は(B)と(C)に分けられる。

(A)賦活剤(汉 激活剂)(B)必須賦活剤(essential activator)(C)非必須賦活剤(non-essential activator)

22
生体内の一連の反応において、一番低い活性を示す酵素は(A)と呼ばれ、一般には(B)とも言う。一連の反応において、速度を支配する(C)の反応を触媒する酵素である。

(A)律速酵素(B)鍵酵素(調節酵素)(C)律速反応

23
酵素において、基質の結合部位とは異なる部位に(A)が(B)的に結合し(C)が変化することによる生じる調節を(D)と言い、その酵素(E)と言う。(A)が結合する部位を(F)と言う。また(C)を促進(活性化)または阻害する化合物を(G)と言う。

(A)低分子のリガンド(代謝物)(B)可逆(C)酵素活性(D)アロステリック調節(E)アロステリック酵素(F)アロステリック部位(G)アロステリックエフェクター cf.アロステリック活性化剤、アロステリック阻害剤

24
酵素(特に調節酵素)のポリペプチド鎖上のあるグループは他の(A)の下で(B)が起こる。その修飾を通して、(C)が変化する。よく見られる(D)には、(E)や(F)がある。
(D)の特徴としては、(G)酵素と(H)酵素の二種類の様式があり、異なる酵素の触媒による(I)の修飾を通して相互変換できること。酵素の触媒により(J)の変化が起こるので、(K)が見られ、(L)が高い。また、効率の良い調節様式である。

(A)酵素触媒(B)可逆的共有結合性修飾(C)酵素活性(D)共有結合性修飾(E)リン酸化、脱リン酸化(F)アセチル化、脱アセチル化(G)不活性型(低活性型)(H)活性型(高活性型)(I)側鎖(J)共有結合(K)カスケード的増幅(L)触媒効果

25
ある酵素は不活性な前駆体として、合成され、分泌される。この(A)を持たない前駆体を(B)と言う。(B)は(C)や(D)により、酵素の(E)が形成される。

(A)触媒活性(B)プロ酵素(C)加水分解(D)コンホメーションの変化(E)活性中心

26
酵素合成を転写レベルで促進させる物質を(A)と言い、細胞に(A)を与えた結果、酵素が合成される現象を(B)と言う。また、酵素合成を減少させる物質を(C)と言い、(C)により酵素の合成が低下することを(D)と言う。

(A)誘導物質(B)酵素誘導(C)抑制物質(D)酵素抑制 Cf.酵素阻害とは酵素の分子数を変えずに、酵素活性を阻害する制御で、酵素抑制は酵素の分子数のみを低下させる制御である。

27
酵素の分解に関しては、(A)と(B)がある。(A)は(C)タンパク質の分解経路で(D)を必要とする。(B)によって分解されるのは、(E)細胞内タンパク質で細胞小器官の(F)で分解される。

(A)ATP依存性経路(B)ATP非依存性経路(C)半減期の短い(D)ユビキチン(ubiquitin)(E)寿命の長い(F)リソソーム
posted by 生化学単位欲しい at 01:41| 酵素 | このブログの読者になる | 更新情報をチェックする
検索
 
×

この広告は180日以上新しい記事の投稿がないブログに表示されております。